Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
16
Wprowadzenie
dlareakcji.Resztaasparaginianuwmiejscuaktywnym
działajakakceptorprotonówodhydroksylunawę-
giel-1fruktozo-6-fosforanu,copowodujeataknukleo-
filowynakońcowyfosforanATP.
BiałkowiążerównieżADP,efektorallosteryczny.
MiejscewiązaniadlaADPjestodległeodmiejsca
katalitycznego.Efektorwiążącysterujeaktywnością
białek:wysokiwskaźnikATPdoADPspowodujespo-
wolnieniePFK,zmniejszająctymsamymruchpoprzez
glikolizę.
Sekwencjaaminokwasowabiałekodpowiadazajego
trójwymiarowąstrukturę
Wprzypadkunajbardziejnaturalnychsekwencjiamino-
kwasówwyróżniasięwyjątkowostabilnystannatywny,
któryprzyodpowiednichwarunkachjestprzyjmowany
BOX
1.6
Odjednegowymiarudotrzech
Samoistnefałdowaniebiałekwceluuzyskaniaichstanównatyw-
nychjestpunktem,wktórymnaturastawiamilowykrokpro-
wadzącyodjednowymiarowegoświatasekwencjigenówibiałek
dotrójwymiarowegoświata,któryzamieszkujemy.Możnatu
mówićopewnymparadoksie:logicznyopisprocesutranslacji
sekwencjiDNAdosekwencjiaminokwasówjestczymśbardzo
prostym;jestonokreślonypoprzezkodgenetyczny.Zkolei
logicznyopisfałdowaniałańcuchapolipeptydowegodopostaci
dokładnejtrójwymiarowejstrukturyjestbardzotrudny.Jednak-
żetranslacjawymagawykorzystanianiesłychanieskompliko-
wanychmechanizmówwpostacirybosomu,tRNAizwiązanych
cząsteczek,afałdowaniebiałekodbywasięsamoistnie(por.ry-
sunek1.11).
Rysunek1.11.Najbardziejpomysłowyparadoks:logicznyopisprocesutranslacjisekwencjiDNAdosekwencjiaminokwasówjestczymś
bardzoprostym,jestonokreślonypoprzezkodgenetyczny.Zkoleilogicznyopisfałdowaniałańcuchapolipeptydowegodopostacido-
kładnejtrójwymiarowejstrukturyjestbardzotrudny.Jednakżetranslacjawymagawykorzystanianiesłychanieskomplikowanychmecha-
nizmówwpostacirybosomu,tRNAizwiązanychcząsteczek,afałdowaniebiałekodbywasięsamoistnie
