Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
oczteryresztywłańcuchu.Każdewiązaniepeptydoweuczestniczywtworzeniu
wiązańwodorowych.Helisaformujesięspontanicznie,ponieważstanowinajko-
rzystniejsząenergetycznieinajbardziejstabilnąkonformacjęłańcuchapolipepty-
dowego.
Strukturaβ(rys.8),nazywanarównieżβ-harmonijkąlubstrukturąpofałdo-
wanejkartki,jestdrugimtypemstrukturydrugorzędowej.Wkonformacjitejłań-
cuchypozostająniemalcałkowicierozprostowane,aodległośćpomiędzysąsied-
nimiatomamiwęgla0wynosi0,35nm.Sątoodległościzbytduże,abymogły
sięutworzyćwiązaniawodorowe.Dlategotworząsięonepomiędzyróżnymire-
gionamitegosamegołańcuchapolipeptydowego,któredosiebieprzylegają,lub
międzyodrębnymipeptydami.Jeślidwałańcuchybiegnąrównoleglewzględem
siebie,mówimyorównoległejstrukturzeβ,ajeśliłańcuchybiegnąwkierunkach
przeciwnych-oantyrównoległej.Ostrezmianykierunkułańcuchapeptydowego
sąmożliwedziękistrukturomokreślanymjakozwrotβ,zakrętβlubspinkado
włosów.Sątociasnepętlepowstającepomiędzytlenemgrupykarbonylowejjed-
negoaminokwasuaprotonemamidowymaminokwasuoddalonegootrzyreszty
wprzód.Wzwrotachβczęstowystępujeprolinaiglicyna.
Rys.8.Strukturaβ-harmonijki
Strukturatrzeciorzędowaoznaczaułożeniewprzestrzeniłańcuchapolipep-
tydowegouformowanegojużw0-helisyistrukturyβ.Strukturatajeststabilizo-
wanazapomocąmostkówdisiarczkowych,oddziaływańhydrofobowychiwiązań
jonowych(rys.9).Dziękitymoddziaływaniomszkieletpolipeptydowyfałduje
się,zbliżającdosiebieodległeliniowosekwencje.Środowisko,wktórymznajdu-
jesiębiałko,sprzyjaokreślonemufałdowaniułańcucha.Wśrodowiskuwodnym
aminokwasyhydrofobowechowająsiędownętrzacząsteczki,natomiastwięk-
szośćaminokwasówpolarnychobdarzonychładunkamipozostajenapowierzch-
ni.Takiukładjestkorzystnyenergetycznie.Utrzymywanienapowierzchnise-
kwencjihydrofobowychbyłobyniekorzystne,ponieważwodawypychazeswego
otoczenianiepolarnełańcuchyboczneaminokwasów.Odwrotnasytuacjamoże
23
BIAŁKA
