Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
polipeptydujestkoniecNposiadającywolnągrupęaminową,natomiastkoniecC,
naktórymznajdujesięwolnagrupakarboksylowa,jestkońcempeptydu.Sekwen-
cjęaminokwasówprzedstawiasięzawsze,zaczynającodkońcaN.
Składaminokwasowyjestczynnikiemdecydującymoodmiennościbiałek
ideterminujeichstrukturęprzestrzenną(wtórną),którajestefektemoddziaływa-
niaresztaminokwasowychwcząsteczcebiałka.Przestrzenneułożeniełańcucha
(konformacja)decydujewznacznejmierzeofunkcjibiałka.Zmianakonformacji
możespowodowaćzmianęwłaściwościbiałek,cozkoleimożebyćprzyczyną
chorób.
Strukturadrugorzędowaokreślasposóbistopieńpofałdowaniałańcucha
polipeptydowegowprzestrzeni.Wzależnościodśrodowiskaorazwiązańnie-
kowalencyjnychłańcuchmożeprzybieraćstrukturę0-helisylubβ-harmonijki,
aniekiedyteżpostaćcałkowicienieuporządkowaną.Białkazazwyczajzawierają
wcząsteczcezarówno0-helisy,jakistrukturyβ.
Wstrukturze0-helisy(rys.7)łańcuchgłównyprzyjmujestrukturęśrubową,
natomiastłańcuchyboczneaminokwasówwystająnazewnątrzodcentrumhelisy.
Najedenskokhelisy,wynoszący0,54nm,przypada3,6resztyaminokwasowej.
Strukturę0-helisystabilizująwiązaniawodorowepomiędzygrupami−NHwią-
zaniapeptydowegojednegoaminokwasuagrupą−COaminokwasuoddalonego
Rys.7.Strukturaα-helisy
22
